1.Proteins are more stable against

1.Proteins are more stable against denaturation at their isoelectric point than at any other pH.
2.Highly insoluble proteins do not perform well as emulsifiers , but 100 solubifity is not an absolute requirement.3. At pH values below and above the isoelectric pH, solubilization of the protein is promoted, and minimum solubility occurs at about the isoelectric pH of proteins.

結果 (中文) 1:

1.蛋白质是反对变性在其等电点比在任何其他 ph 值更稳定。2.高度不溶性蛋白质不执行以及乳化剂，但 100 solubifity 不是绝对的 requirement.3。在 pH 值低于和高于等电 ph 值，促进了增溶作用的蛋白质，并且最小溶解度发生在关于蛋白质的等电 ph 值。

結果 (中文) 2:

1.Proteins在它们的等电点比在任何其它pH是针对变性更稳定。
2.Highly不溶蛋白质不作为乳化剂以及执行，但100 solubifity不是绝对requirement.3。在低于和高于等电点pH的pH值，蛋白质的增溶被促进，并在约蛋白质的等电位pH时溶解度最小。

結果 (中文) 3:

1蛋白质在其等电点比在任何其他pH值更稳定的变性。2。高度不溶性的蛋白质做为乳化剂，但100 solubifity不是一个绝对的要求。3。在pH值低于和高于等电点的pH值，促进蛋白质的增溶作用，并在蛋白质的等电点的pH值最小的溶解度发生。